On

Саркомер состоит из

Posted by admin


Саркомер-структурная и функциональная единица мышечного сокращения

Саркомер (миомер) представляет собой участок миофибриллы, расположенный между двумя телофрагмами (2-линиями) и включаю­щий А-диск и две половины I-дисков — по одной половине с каждой стороны. В саркомере насчитывается несколько сотен толстых нитей. По сечению сарко­мера толстые и тонкие нити располагаются высокоорганизованно в уз­лах гексагональной решетки. Каждая толстая нить окружена шестью тонкими, каждая из тонких нитей частично входит в окружение трех соседних толстых.

173. Механизм мышечного сокращения

описывается теорией скользящих нитей, согласно которой укорочение каждого саркомера (а, следовательно, миофибрилл и всего мышечного волокна) при сокра­щении происходит благодаря тому, что тонкие нити вдвигаются в про­межутки между толстыми без изменения их длины.

Скольжение нитей в саркомере и усилие, развиваемое мышцей, обеспечиваются благодаря циклической активности миозиновых мости­ков, которые при сокращении повторно прикрепляются к актину, обеспечивают усилие тяги, а затем открепляются от него. В этом механизме АТФ играет двойную роль, обеспечивая энергию, необходи­мую как для осуществления сокращения, так и для открепления мости­ков.

Строгая пространственная упорядоченность взаимодействия мно­жества толстых и тонких нитей в саркомере определяется наличием сложно организованного поддерживающего аппарата. Его элементы на всех этапах мышечного сокращения и расслабления, дина­мично перестраиваясь, фиксируют и удерживают миофиламенты в пра­вильном положении, которое оптимальным образом обеспечивает их взаимный контакт, взаимодействие и взаимное скольжение. Мышечное сокращение вызывается резким повышением концен­трации ионов Са2+ в области миофиламентов и включает несколько эта­пов:

А. Связывание ионов Са2+ с тропонином и освобождение актив­ных центров на молекуле актина. Ионы Са2+ связываются с ТпС-субъ-единицами тропонина на тонких филаментах. При этом тропонин изме­няет свою конформацию, смещает молекулы тропомиозина и открыва­ет активные центры (участки связывания миозина) на молекуле акти­на.

Б. Связывание миозина и актина (формирование поперечных мос­тиков). Миозиновые головки связываются с активными центрами на молекуле актина, формируя мостики, расположенные перпендикулярно продольной оси нити. Менее чем через 1 мс после этого под влиянием актомиозинового комплекса происходит гидролиз АТФ и отщепление его продуктов (АДФ и неорганического фосфата). При этом угол накло­на мостика относительно продольной оси нити изменяется до 40°. Та­кой конформационный переход, происходящий в области прикрепле­ния головки миозиновой молекулы, обусловливает развитие усилия и смещение тонких филаментов к центру саркомера. Предполагается, что "рабочий ход" миозинового мостика составляет около 10 нм; таким образом за один цикл мостик вызывает относительное перемещение тонких нитей на расстояние, равное примерно 1/200 длины саркомера.

В. Размыкание мостика. Связывание новой молекулы АТФ с мос­тиком вызывает его отделение от тонкого филамента. Мостик размы­кается, возвращаясь в прежнее положение относительно миозиновой нити и может прийти в замыкание со следующим активным центром на тонкой. Каждый цикл замыкания-размыкания сопровождается расщеп­лением молекулы АТФ. В живой мышце это осуществляется с интерва­лом в несколько десятков миллисекунд после присоединения новой мо­лекулы АТФ. В трупной мышце, где АТФ отсутствует, мостик не мо­жет разомкнуться, и мышца переходит в состояние трупного окочене­ния.

При сокращении мышцы не происходит одновременного замыка­ния всех мостиков — их число нарастает по ходу его развития. При по­следующем расслаблении мышцы число мостиков снижается.

Изменение длины саркомера при сокращении является результатом относительного продольного смещения толстых и тонких нитей. При этом ширина А-диска не меняется; по мере проникновения в него тон­ких нитей происходит укорочение 1-диска; соответственно значительно сужается Н-полоска.

Дата добавления: 2016-07-29; просмотров: 438 | Нарушение авторских прав

Похожая информация:

Поиск на сайте:

Строение саркомера

Скелетная мышца состоит из поперечнополосaтых мышечных волокон. Значительный объём МВ занимают миофибриллы. Расположение светлых и тёмных дисков в параллельных друг другу миофибриллах совпадает, что приводит к появлению поперечной исчерченности. Структурная единица миофибрилл — саркомер, сформированный из толстых (миозиновых) и тонких (актиновых) нитей. Расположение тонких и толстых нитей в саркомере показано слева и слева внизу. G‑актин — глобулярный, F‑актин — фибриллярный актин.

В области перекрытия протофибриллы образуют гексогональную структуру, в которой одну миозиновую нить окружают шесть актиновых. Взаимодействие между толстыми и тонкими протофибриллами осуществляется с помощью поперечных мостиков, которые выступают из миозиновых протофибрилл.

Основным белком тонкой протофибриллы является актин в глобулярной (сжатой, cкрученной) форме — G — АКТИН (молекулярная масса 42000 Д). Из глобул G- актина образуются путём полимеризации нити F-актина. Нити F-актина образуют двухтяжевую структуру, состоящую из двух скрученных нитей с периодом 73 — 74 нм. Кроме актина, тонкая протофибрилла содержит фибриллярный белок тропомиозин (ТМ) молекулярной массой = 68 000 Д и глобулярный белок тропонин (ТН) молекулярной массой = 70 000 Д. Три белка в тонкой протофибрилле находятся в определённом соотношении: на 7 глобул двойной нити актина приходится по одной молекуле тропомиозина и тропонина.

Справочник химика 21

Стержнеподобные молекулы тропомиозина длиной около 40 нм располагаются в бороздках актиновой суперспирали и взаимодействуют конец к концу. С каждой молекулой тропомиозина связывается молекула тропонина, состоящая из трёх субъединиц: тропонин — связывающей субъединицы — (ТН-Т, М.м = 30500 Д), ингибиторной субъединицы — (ТН-I, М.м. = 20700 Д) и кальций-связывающей субъединицы — (ТН- С, М.м. = 17850 Д). ТН — С имеет четыре кальцийсвязывающих центра. АТФ-азная активность миозина открыта В.А.Энгельгардтом и М.Н.Любимовой в 1939 г. и является главной функциональной характеристикой миозина. В процессе гидролиза АТФ миозином освобождается энергия, обеспечивающая движение головок миозина.

Тонкая и толстая нити в составе миофибрилл . А. Тонкая нить — две спирально скрученные нити фибриллярного актина (F‑актин). В канавках спиральной цепочки залегает двойная спираль тропомиозина, вдоль которой располагаются молекулы тропонина трёх типов. Бтолстая нить. Молекулы миозина способны к самосборке и формируют веретенообразный агрегат диаметром 15 нм и длиной 1,5 мкм. Фибриллярные хвосты молекул образуют стержень толстой нити, головки миозина расположены спиралями и выступают над поверхностью толстой нити. Вмолекула миозина. Лёгкий меромиозин обеспечивает агрегацию молекул миозина, тяжёлый меромиозин имеет связывающие актин участки и обладает активностью АТФазы.

Дата добавления: 2015-07-07; просмотров: 3046;

ПОСМОТРЕТЬ ЕЩЕ:

Структура саркомера, механизм сокращения мышц

Саркомер – повторяющийся сегмент миофибриллы, состоящий из двух половин светлого (оптически изотропного) диска (I-диска) и одного темного (анизотропного) диска (А-диск). Электронно-микроскопическим и биохимическим анализом было установлено, что темный диск сформирован параллельным пучком толстых (диаметром порядка 10 нм) миозиновых нитей, длина которых составляет около 1,6 мкм. Молекулярная масса белка миозина равна 500 000 Д. Головки миозиновых молекул (длиной 20 нм) расположены на нитях миозина. В светлых дисках имеются тонкие нити (диаметром 5 нм и длиной 1 мкм), которые построены из белка и актина (молекулярная масса – 42 000 Д), а также тропомиозина и тропонина. В области Z-линии, разграничивающей расположенные рядом саркомеры, пучок тонких нитей скрепляется Z-мембраной.

Соотношение тонких и толстых нитей в саркомере составляет 2: 1. Миозиновые и актиновые нити саркомера располагаются так, что тонкие нити могут свободно входить между толстыми, т.е. «задвигаться» в А-диск, это и происходит при сокращении мышцы. Поэтому длина светлой части саркомера (I-диска) может быть различной: при пассивном растяжении мышцы она увеличивается до максимума, при сокращении может уменьшаться до нуля.

Механизм сокращения представляет собой перемещение (протягивание) тонких нитей вдоль толстых к центру саркомера за счет «гребных» движений головок миозина, которые периодически прикрепляются к тонким нитям, образуя поперечные актомиозиновые мостики.

59. Саркомер, его структура и значение. Теория мышечного сокращения.

Исследуя движения мостиков с помощью метода дифракции рентгеновских лучей, определили, что амплитуда этих движений составляет 20 нм, а частота – 5-50 колебаний в секунду. При этом каждый мостик то прикрепляется и тянет нить, то открепляется в ожидании нового прикрепления. Огромное количество мостиков работает вразнобой, поэтому их общая тяга оказывается равномерной во времени. Многочисленные исследования установили следующий механизм циклической работы миозинового мостика.

1. В состоянии покоя мостик заряжен энергией (миозин фосфорилирован), но он не может соединиться с нитью актина, так как между ними вклинена система из нити тропомиозина и глобулы тропонина.

2. При активации мышечного волокна и появлении в миоплазме ионов Са+2 (в присутствии АТФ) тропонин изменяет свою конформацию и отодвигает нить тропомиозина, открывая для миозиновой головки возможность соединения с актином.

3. Соединение головки фосфорилированного миозина с актином резко изменяет конформацию мостика (происходит его «сгибание») и перемещает нити актина на один шаг (20 нм), а затем мостик разрывается. Энергия, необходимая для этого, появляется в результате распада макроэргической фосфатной связи, включенной в фосфорилактомиозин.

4. Затем из-за падения локальной концентрации Са+2и отсоединения его от тропонина тропомиозин опять блокирует актин, а миозин снова за счет АТФ фосфорилируется. АТФ не только заряжает системы для дальнейшей работы, но и способствует временному разобщению нитей, т. е. пластифицирует мышцу, делает ее способной растягиваться под воздействием внешних сил. Считается, что на одно рабочее движение одного мостика расходуется одна молекула АТФ, причем роль АТФазы играет актомиозин (в присутствии Mg+2и Са+2). При одиночном сокращении всего тратится 0,3 мкМ АТФ на 1 г мышцы.

Таким образом, АТФ играет в мышечной работе двоякую роль: с одной стороны, фосфорилируя миозин, он обеспечивает энергией сокращение, с другой – находясь в свободном состоянии, обеспечивает расслабление мышцы (ее пластификацию). Если АТФ исчезает из миоплазмы, развивается непрерывное сокращение – контрактура.

Все эти феномены можно показать на изолированных актомиозиновых комплексах-нитях: такие нити без АТФ твердеют (наблюдается ригор), в присутствии АТФ они расслабляются, а при добавлении еще и Са+2производят обратимое сокращение, подобное нормальному.

Мышцы пронизаны кровеносными сосудами, по которым с кровью поступают к ним питательные вещества и кислород, а выносятся продукты обмена. Кроме того, мышцы богаты и лимфатическими сосудами.

В мышцах имеются нервные окончания – рецепторы, воспринимающие степень сокращения и растяжения мышцы.



Строение саркомера

Скелетная мышца состоит из поперечнополосaтых мышечных волокон. Значительный объём МВ занимают миофибриллы. Расположение светлых и тёмных дисков в параллельных друг другу миофибриллах совпадает, что приводит к появлению поперечной исчерченности. Структурная единица миофибрилл — саркомер, сформированный из толстых (миозиновых) и тонких (актиновых) нитей. Расположение тонких и толстых нитей в саркомере показано слева и слева внизу. G‑актин — глобулярный, F‑актин — фибриллярный актин.

В области перекрытия протофибриллы образуют гексогональную структуру, в которой одну миозиновую нить окружают шесть актиновых. Взаимодействие между толстыми и тонкими протофибриллами осуществляется с помощью поперечных мостиков, которые выступают из миозиновых протофибрилл.

Основным белком тонкой протофибриллы является актин в глобулярной (сжатой, cкрученной) форме — G — АКТИН (молекулярная масса 42000 Д). Из глобул G- актина образуются путём полимеризации нити F-актина. Нити F-актина образуют двухтяжевую структуру, состоящую из двух скрученных нитей с периодом 73 — 74 нм. Кроме актина, тонкая протофибрилла содержит фибриллярный белок тропомиозин (ТМ) молекулярной массой = 68 000 Д и глобулярный белок тропонин (ТН) молекулярной массой = 70 000 Д. Три белка в тонкой протофибрилле находятся в определённом соотношении: на 7 глобул двойной нити актина приходится по одной молекуле тропомиозина и тропонина. Стержнеподобные молекулы тропомиозина длиной около 40 нм располагаются в бороздках актиновой суперспирали и взаимодействуют конец к концу. С каждой молекулой тропомиозина связывается молекула тропонина, состоящая из трёх субъединиц: тропонин — связывающей субъединицы — (ТН-Т, М.м = 30500 Д), ингибиторной субъединицы — (ТН-I, М.м. = 20700 Д) и кальций-связывающей субъединицы — (ТН- С, М.м. = 17850 Д). ТН — С имеет четыре кальцийсвязывающих центра. АТФ-азная активность миозина открыта В.А.Энгельгардтом и М.Н.Любимовой в 1939 г.

и является главной функциональной характеристикой миозина. В процессе гидролиза АТФ миозином освобождается энергия, обеспечивающая движение головок миозина.

Тонкая и толстая нити в составе миофибрилл .

СТРУКТУРА МЫШЦ

А. Тонкая нить — две спирально скрученные нити фибриллярного актина (F‑актин). В канавках спиральной цепочки залегает двойная спираль тропомиозина, вдоль которой располагаются молекулы тропонина трёх типов. Бтолстая нить. Молекулы миозина способны к самосборке и формируют веретенообразный агрегат диаметром 15 нм и длиной 1,5 мкм. Фибриллярные хвосты молекул образуют стержень толстой нити, головки миозина расположены спиралями и выступают над поверхностью толстой нити. Вмолекула миозина. Лёгкий меромиозин обеспечивает агрегацию молекул миозина, тяжёлый меромиозин имеет связывающие актин участки и обладает активностью АТФазы.

Дата добавления: 2015-07-07; просмотров: 3045;

ПОСМОТРЕТЬ ЕЩЕ:

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *